Glicosilazione

La glicosilazione è una delle principali modifiche post-traduzionali delle proteine. Avviene in organismi eucariotici, ma non nei batteri. Consiste nell’aggiunta di zuccheri alla struttura della proteina, e può avere svariate funzioni:

  • targeting: indirizza le proteine verso la sede bersaglio (ad esempio la membrana cellulare);
  • folding: l’assenza dei residui di zuccheri impedisce il corretto ripiegamento della proteina;
  • di attività: la glicosilazione (ad esempio in alcuni trasportatori di membrana) potrebbe essere cruciale per l’attività stessa della proteina;
  • riconoscimento: gli antigeni dei gruppi sanguigni sono in realtà glicoproteine;
  • stabilità: la presenza di un certo numero di residui di zuccheri può prevenire la degradazione della proteina e diminuirne la velocità di turnover. Ciò è particolarmente utile per proteine destinate a permanere per un certo tempo in cellula, anche dopo aver esplicato la loro funzione;
  • interazioni cellula-cellula: Alcune glicoproteine hanno un ruolo nella comunicazione cellulare, essendo presenti nella membrana plasmatica.

Nel caso dei gruppi sanguigni, tutti gli eritrociti possiedono sulla superficie cellulare il cosiddetto “Antigene 0”. La glicoproteina contiene glucosio, galattosio, N-acetilglucosammina e fucosio. L’aggiunta in una posizione specifica di N-acetilgalattosammina andrà a costituire l’Antigene A (gruppi A e AB) mentre se invece il residuo è di galattosio, l’antigene B sarà il risultato (gruppi B).

Il riconoscimento da parte degli anticorpi del siero è dunque dipendente dalla glicosilazione.

Tipi di glicosilazione

Esistono diversi tipi di glicosilazione, sebbene i primi due siano i più comuni.

  • Nella N-glicosilazione, gli zuccheri sono attaccati all’azoto, tipicamente sulla catena laterale ammidica dell’asparagina.
  • Nella O-glicosilazione, gli zuccheri sono attaccati all’ossigeno, tipicamente su serina o treonina, ma anche su tirosina o amminoacidi non canonici come idrossilisina e idrossiprolina.
  • Nella P-glicosilazione, gli zuccheri sono attaccati al fosforo su una fosfoserina.
  • Nella C-glicosilazione, gli zuccheri sono attaccati direttamente al carbonio, come nell’aggiunta di mannosio al triptofano.
  • Nella S-glicosilazione, un beta-GlcNAc è attaccato all’atomo di zolfo di un residuo di cisteina.
  • Nella glipiazione, un glicolipide GPI è attaccato al C-terminale di un polipeptide, che funge da ancoraggio della membrana.
  • Nella glicazione, nota anche come glicosilazione non enzimatica, gli zuccheri sono legati in modo covalente a una molecola proteica o lipidica, senza l’azione di controllo di un enzima, ma attraverso una reazione di Maillard.

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